Livros empilhadosInformações básicas - Aminoácidos e proteínas:

Texto: Prof. Dr. José Maurício Schneedorf Ferreira da Silva

Layout: Prof. Dr. Gabriel Gerber Hornink

-  Aminoácidos

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Aminoácidos são ácidos carboxílicos aminados que podem existir livres em solução ou combinados covalentemente, neste caso dando origem a peptídios e proteínas (cada ligação entre aminoácidos libera uma molécula de água). Existem basicamente 20 tipos principais, capazes de formar a quase totalidade de proteínas existentes na natureza, e mais de 200 análogos secundários, relacionados ao metabolismo celular. Destes, existem 53 aminoácidos modificados em sementes e folhas (metabólitos secundários para defesa vegetal), e outros tantos agindo no metabolismo global, tais como citrulina e ornitina (ciclo da uréia).O peso molecular médio dos aminoácidos situa-se em torno de 110 Daltons relativos. A fórmula ionizada geral dos aminoácidos é a representada abaixo, onde R representa uma cadeia lateraI que distingue um aminoácido de outro, e o carbono alfa, o carbono assimétrico ou quiral, e que confere à estrutura dos aminoácidos a sua atividade óptica. Em plantas e animais, os aminoácidos desviam a luz polarizada à esquerda, sendo portanto denominados L-aminoácidos (levrógiro, diferente de D, dextrógiro, aminoácidos típicos de paredes bacterianas). Em folhas de pastagens e leguminosas pode-se encontrar D-aminoácidos e oligopeptídios.

Veja abaixo a estrutura dos aminoácidos:

Conforme a estrutura da cadeia lateral, teremos aminoácidos básicos (lisina, arginina e histidina, todos positivos em solução fisiológica), ácidos (aspartato e glutamato, negativos na mesma solução), polares sem carga (asparagina, glutamina, serina, treonina, cisteína, prolina), apolares alifáticos (glicina, valina, alanina, leucina, metionina, isoleucina), e apolares aromáticos (triptofano, tirosina e fenilalanina). De modo geral, os aminoácidos são bastante solúveis em água (excessão para os aromáticos).


Veja também a estrutura dos nucleotídeos

Além de sua atividade óptica, os aminoácidos possuem atividade química, dependendo do pH da solução em que se encontram, conforme abaixo (ionização da glicina):

Aminoácido

Os valores de pK indicam um pH no qual 50% do aminoácido encontra-se na forma dissociada e 50% na forma protonada. Em plantas, bactérias, e alguns animais, ocorre a síntese dos vinte aminoácidos principais, o que não existe em mamíferos, necessitando esses últimos da injesta de 10 deles. Esses chamados "aminoácidos essenciais" podem ser memorizados pela sigla PVT TIM HALL (Phe,Val,Thr, Trp,Ile,Met, His,Arg,Leu,Lys). Alguns derivados de aminoácidos possuem importância fisiológica. Triptofano origina serotonina, um importante mediador da percepção à dor, regulação do sono e pressão arterial; tirosina origina melanina (pigmentação) e catecolaminas (neurotransmissores dopamina, adrenalina e noradrenalina); histidina origina histamina, um vasodilatador; arginina, combinada à glicina, origina creatina (para reserva energética celular); metionina forma S-adenosilmetionina (SAM), carreador de grupos CH3 no organismo; glutamato produz o ácido alfa-aminobutírico (GABA), importante neurodepressor; alanina participa da estrutura da vitamina pantotenato, além de representar uma forma importante de eliminação de ácido lático em tecido muscular; cisteína origina taurina, um composto conjugado a ácidos biliares (emulsificação de lipídios).

O nitrogênio dos aminoácidos pode ser incorporado através do metabolismo microbiano (produção de amônia, NH4+), vegetal (absorção radicular), ou pela fixação de nitrogênio gasoso (formando NO3-). Neste caso, uma simbiose de algumas bactérias nitrificantes com leguminosas permite a conversão de N2 molecular em amônia (ação do complexo da nitrogenase), e esta em glutamina e glutamato, ambos os aminoácidos capazes de interconversão com os demais. Outras formas de fixação incluem algumas bactérias livres (Azotobacter), bactérias associadas (Citrobacter, associação com térmitas), e plantas não leguminosas. Além dos aminoácidos livres e pertencentes às proteínas, outras formas de azoto se apresentam em pastagens, tais como ureídos (alantoína, um metabólito do ácido úrico), aminas (metilamina, agmatina, putrescina, cadaverina), clorofilas, e alguns alcalóides e compostos inorgânicos azotados. Aminoácidos não protéicos podem representar, muitas vezes, a porção principal da fração azotada solúvel dos tecidos vegetais. Em sementes pode-se encontrar até 10% de um único aminoácido não protéico em sua matéria seca. Muitos deles são microbicidas, sendo tóxicos aos animais (ex: latirismo provocado por vários aminoácidos não protéicos de Lathyrus sylvestris), outros são próprios do metabolismo, como citrulina (produção de uréia).

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Aminoácidos ligados covalentemente produzem peptídios (até 15 aminoácidos), polipeptídios (até 50 aminoácidos) ou proteínas (mais de 50 aminoácidos). A ligação amídica denomina-se peptídica, e envolve a combinação de um OH do grupo terminal COOH de um aminoácido com um H do grupo terminal NH2 de outro aminoácido, com liberação de uma molécula de água. A ligação peptídica é coplanar e rígida, devido ao caráter de dupla ligação do C-N no plano (ressonância da carboxila).

aminoacido

Dessa forma, pode-se imaginar uma sequência de aminoácidos ligados como uma sequência de cartas de baralho combinadas pelas arestas, e tendo no centro de cada carta a ligação peptídica. Anatomicamente, as proteínas possuem uma complexidade estrutural grande que determina sua função biológica. Para resolver esse problema, os pesquisadores subdividiram sua estrutura em níveis hierárquicos de organização, a saber: a estrutura 1ª (sequência de aminoácidos), 2ª (unidades repetitivas), 3ª (conformação tridimensional), e 4ª (sujeitas à regulação metabólica, e formadas por interações fracas entre estruturas 3a). A estrutura 2a. é formada principalmente por conformações em α-hélice, dobramento-β, e voltas-β, e que, quando combinadas, podem originar subníveis hierárquicos de organização entre a estrutura 2ª e a 3ª, tais como as estruturas super secundárias (αβα, αα, β-barril, cela) ou os domínios (unidades morfo-funcionais independentes na proteína).

A α-hélice é formada por uma estrutura helicoidal com 3.6 aminoácidos por volta, mantida por ligações de hidrogênio (NH....CO) dispostas paralelamente ao eixo da hélice, entre n e n+3 resíduos de aminoácidos, e com as cadeias laterais voltadas para fora. O dobramento-β é uma estrutura também mantida por ligações de hidrogênio, desta vez perpendiculares à sequência de aminoácidos, formando uma estrutura em vilosidades que lembra uma folha pregueada. As voltas-β, por sua vez, são responsáveis pelos dobramentos proteicos entre as estruturas de hélices e folhas de proteínas, permitindo relativa flexibilidade com conformacional das mesmas, e consequente controle alostérico (regulação metabólica através de pequenas mudanças conformacionais induzidas por ligantes, como o ATP).

pt

A busca da conformação biológica (nativa) da proteína não se dá por acaso. Durante o enovelamento proteico uma combinação de forças fracas atua simultaneamente para a estabilização da conformação final da proteína. Essas forças incluem ligações de hidrogênio (entre H com O ou N), interações eletrostáticas (entre aminoácidos com cargas de sinais opostos), interações hidrofóbicas (tendência de exclusão da água próxima a grupos apolares), e forças de Van der Waals (assimetria eletrônica dos átomos da proteína no tempo, produzindo interação/repulsão entre os mesmos).

Veja abaixo a formação da estrutura terciária da proteína.


Algumas alterações enzimáticas podem determinar uma modificação na estrutura das proteínas. Assim, o envelhecimento das proteínas pode provocar alterações estruturais na molécula. A fibra de colágeno, por exemplo, a mais abundante proteína dos vertebrados, sofre ligações cruzadas covalentes entre aminoácidos modificados, como hidroxiprolina e hidroxilisina, fazendo com que suas fibras tornem-se mais resistentes, o que confere menor maciez à carne da res idosa.

As fontes convencionais de proteínas de origem animal são: leite e derivados, ovos e os vários tipos de carne. As de origem vegetal são principalmente os grãos, de cereais e leguminosas. Assim, leite e derivados possuem um complexo proteico denominado caseína (caseos = queijo), o qual representa mais de 80% das proteínas do leite de vaca (3.5%). A remoção da caseína láctea resulta num conjunto restante de proteínas (lactoglobulina, lactalbumina, albumina de soro bovino - BSA, imunoglobulinas, transferrina, lactoferrina), peptídios e aminoácidos livres, o soro do leite. Ovos possuem 54% das proteínas da clara formada por ovalbumina, sendo as demais constituídas por fibras de ovomucina e de uma solução coloidal de várias proteínas globulares. A gema, por sua vez, é formada por uma mistura de proteínas complexas (glicoproteínas, fosfoglicoproteínas, lipoproteínas). Existem mais de uma centena de proteínas na carne (músculo esquelético, liso e cardíaco), sendo o conjunto principal formado por mioglobina (transporte de O2 aos tecidos), proteínas da fibra (actina, miosina, proteína C, troponina, tropomiosina, proteína M), e proteínas do estroma (colágeno). Os grãos, por sua vez, são sub-divididos, quanto ao teor proteico, em cereais (albuminas, globulinas, glutelinas), trigo (mais de 20 proteínas), milho (14%, principalmente zeína, outras são típicas dos cereais), feijão (30%, principalmente de reserva, albuminas, lectinas e globulinas, além de inibidores proteicos de serino proteases). Nas folhas, existe grande variedade de proteínas, mas com o consumo voltado para a mistura em rações animais, devido à sua rejeição em humanos (palatabilidade, digestibilidade). O consumo de pescado leva em consideração principalmente sua fonte de proteínas, devido ao alto teor de aminoácidos essenciais no músculo, essencialmente àqueles escassos em vegetais. Nas pastagens ocorre um alto teor de proteínas solúveis (até 40%), por sua vez relacionado à etiologia da indigestão gasosa no rúmen. Nos solos, parte da proteína encontrada também é devida ao conjunto de microrganismos presentes.


Na apresentação abaixo você poderá ver a estrutura de um fio de cabelo.


Veja aqui uma das técnicas que permite a separação de proteínas (além de outras biomoléculas),a eletroforese:

Apresenta-se abaixo uma importante técnica de quantificação de proteínas.


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